uk.wikipedia.org

Аланінамінотрансфераза — Вікіпедія

  • ️Sun Jan 14 2018

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

GPT
Ідентифікатори
Символи GPT, AAT1, ALT1, GPT1, glutamic--pyruvic transaminase
Зовнішні ІД OMIM: 138200 MGI: 95802 HomoloGene: 134231 GeneCards: GPT
шифр КФ 2.6.1.2
Онтологія гена
Молекулярна функція

• transferase activity
• L-alanine:2-oxoglutarate aminotransferase activity
• pyridoxal phosphate binding
• каталітична активність
• transaminase activity

Клітинна компонента

• цитоплазма
• гіалоплазма
• екзосома
• міжклітинний простір

Біологічний процес

• L-alanine catabolic process
• cellular amino acid biosynthetic process
• Біосинтез

Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
2875
76282
Ensembl
ENSG00000167701
ENSMUSG00000022546
UniProt
P24298
Q8QZR5
RefSeq (мРНК)
NM_005309
NM_182805
RefSeq (білок)
NP_005300
NP_001369593
NP_001369594
NP_877957
Локус (UCSC) Хр. 8: 144.5 – 144.51 Mb Хр. 15: 76.58 – 76.58 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Аланінамінотрансфераза (АЛТ, АлАТ, англ. Alanine aminotransferase) або аланінтрансаміназа (англ. Alanine transaminase), раніше називалася також глутамат-піруват-трансаміназа (англ. glutamate-pyruvate transaminase, англ. glutamic-pyruvic transaminase) або аланін-піруват-трансаміназа — білок, який кодується геном, розташованим у людей на довгому плечі 8-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 496 амінокислот, а молекулярна маса — 54 637[4].

Цей білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у цитоплазмі.

Аланінамінотрансфераза синтезується внутрішньоклітинно, і в нормі лише невелика кількість цього ферменту потрапляє в кров. При пошкодженні клітин печінки (при гепатитах, цирозі печінки, отруєннях) цей фермент потрапляє в кров, що виявляють лабораторними методами:

  • колориметричний — у ммоль/л/год;
  • кінетичний[5] у автоматичних та напівавтоматичних аналізаторах — в одиницях активності U/l, МО/л.

Також активність цієї амінотрансферази може підвищуватися при інфаркті міокарда та інших станах.

  1. ↑ Human PubMed Reference:.
  2. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  3. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4552 (англ.) . Архів оригіналу за 14 січня 2018. Процитовано 12 січня 2018. [Архівовано 2018-01-14 у Wayback Machine.]
  4. ↑ UniProt, P24298 (англ.) . Архів оригіналу за 25 січня 2018. Процитовано 12 січня 2018.
  5. ↑ Базується на залежності швидкості хімічної реакції від концентрації реагуючих речовин.
  • Клінічна лабораторна діагностика: Навч. посіб. для мед. ВНЗ IV рів. акред./ За ред. Б. Д. Луцика. — Медицина. — 2011. — 288 стор. ISBN : 978-617-505-129-0;
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
  • Yang R.-Z., Blaileanu G., Hansen B.C., Shuldiner A.R., Gong D.-W. (2002). cDNA cloning, genomic structure, chromosomal mapping, and functional expression of a novel human alanine aminotransferase. Genomics. 79: 445—450. PMID 11863375 doi:10.1006/geno.2002.6722