Antigen-Antikörper Bindung

Die Y-förmige Grundstruktur der Immunoglobuline hat es in sich: Einerseits binden Antigene an die spezifischen Antigenbindungsstellen (Fab) der Antikörper, somit werden die Antigene von den Antikörpern zusammengehalten und teilweise auch inaktiviert. Andererseits ist es auch wichtig, dass den Granulozyten, welche diese Antigene zur Elimination phagozytieren, dafür auch genügend Zeit zur Verfügung steht. Phagozyten besitzen auf ihrer Oberfläche Antikörperbindungsstellen (Fc-Rezeptoren), welche die konstante Region (Fc) der Antikörper mitsamt den daran gebundenen Antigenen binden, so dass die Antigene nicht davontreiben (Brown'sche Bewegung). 

• Die außerordentlich variablen V-Domänen, der oberste Teil der Fab-Regionen, beschäftigen sich hauptsächlich mit der Antigenbindung. Es können gleichzeitig zwei identische Epitope gebunden werden, sofern sie genügend nahe beisammenliegen (die Hinge- oder Scharnierregion ist, außer bei IgE flexibel). Diese Epitope können auf einem einzigen Antigen (seihe Abbildung) oder auch auf zwei verschiedenen Antigenen liegen. Dies gilt natürlich weder für das IgM, das zehn potentielle Antigenbindungsstellen aufweist (praktisch sind nur bis 5 Stellen besetzbar), noch für das sIgA, das vier Fab-Regionen besitzt. Wenn die Epitope, welche gebunden sind, auf mehreren Antigenen liegen, werden diese "kreuzvernetzt". Es entsteht also ein dreidimensionales Netzwerk aus Antigen-Antikörperkomplexen, das so groß werden kann, dass es von Auge sichtbar wird: eine Lösung, in der sich diese Ag-Ak-Komplexe befinden, wird trüb. Diese Präzipitation ist die Basis vieler qualitativer und quantitativer immunologischen Messmethoden (Ouchterlony, Nephelometrie). 

• Die konstante C-Domäne besitzt eine Fc-Region, die, je nach Ak-Typus, an bestimmten Rezeptoren verschiedener Wirtszellen andocken kann. Diese Bindungsstellen sind z.B. für die Phagozytose wichtig.  Makrophagen, Granulozyten und andere Zellen des reticuloendothelialen Systems besitzen solche Fc-Rezeptoren auf ihrer Oberfläche. Da gegen Infektionserreger häufig auch das Komplementsystem aktiviert wird, kann man an ihrer Oberfläche oft gleichzeitig Antikörper und C3b (der Komplementfaktor, der opsonisiert) antreffen. In diesem Falle erkennt der Phagozyt auf der Oberfläche des Erregers

1. die gebundenen spezifischen Antikörper, welche er über die Fc-Rezeptoren binden kann und
2. den Komplementfaktor C3b, welche er über seine C3b-Rezeptoren bindet.

   Diese sogenannte Opsonisierung erhöht die Anlagerung und Phagozytose um einen Faktor 500 bis 1000.

Die Bindung von Antigen an den Antikörper geschieht über die Ausbildung von vielen nicht-kovalenten Bindungen zwischen den Aminosäuren des Antigens und des Antikörpers. Die intermolekularen Anziehungskräfte können nur wirken, wenn AG und AK sehr, sehr nahe aneinander liegen. (Die Energie ist proportional 1/d² bei elektrostatischen Kräften, und 1/d⁷ bei Van der Waals-Kräften, d = Distanz) Obwohl jede einzelne beteiligte Bindungskraft für sich schwach ist (im Vergleich mit kovalenten Bindungen), ergibt die Summe aller dieser schwachen Bindungen eine beachtliche Bindungsenergie.